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ZEISS Spectral RICS
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ZEISS Spectral RICS

Cartographie des interactions moléculaires dans l'environnement cellulaire

ZEISS Spectral RICS allie l'imagerie LSM aux informations concernant le comportement des protéines dans leur environnement cellulaire. Cette approche intégrée permet d'identifier plus aisément les régions présentant diverses caractéristiques moléculaires. Grâce au démixage spectral, la Spectral RICS fournit une base optimale pour étudier le comportement de liaison protéine-protéine.

  • Obtenez des informations objectives sur l'interaction des protéines
  • Explorez leur mobilité dans le contexte cellulaire
  • Intégrez l'imagerie confocale avec les caractéristiques moléculaires
Séries temporelles brutes (à gauche) et carte thermique de la grille (à droite). L'analyse RICS révèle que la diffusion EGFP est plus lente à l'intérieur des nucléoles que dans le nucléoplasme. Échantillon fourni avec l'aimable autorisation de P. Hemmerich et T. Ulbricht, Core Facility Imaging, Leibniz Institute on Aging, Jena, Allemagne.
Séries temporelles brutes (à gauche) et carte thermique de la grille (à droite). L'analyse RICS révèle que la diffusion EGFP est plus lente à l'intérieur des nucléoles que dans le nucléoplasme. Échantillon fourni avec l'aimable autorisation de P. Hemmerich et T. Ulbricht, Core Facility Imaging, Leibniz Institute on Aging, Jena, Allemagne.

Séries temporelles brutes (à gauche) et carte thermique de la grille (à droite). L'analyse RICS révèle que la diffusion EGFP est plus lente à l'intérieur des nucléoles que dans le nucléoplasme. Échantillon fourni avec l'aimable autorisation de P. Hemmerich et T. Ulbricht, Core Facility Imaging, Leibniz Institute on Aging, Jena, Allemagne.

Séries temporelles brutes (à gauche) et carte thermique de la grille (à droite). L'analyse RICS révèle que la diffusion EGFP est plus lente à l'intérieur des nucléoles que dans le nucléoplasme. Échantillon fourni avec l'aimable autorisation de P. Hemmerich et T. Ulbricht, Core Facility Imaging, Leibniz Institute on Aging, Jena, Allemagne.

Spectroscopie par corrélation d'imagerie matricielle

Étudiez la dynamique des molécules au niveau cellulaire

La spectroscopie par corrélation d'imagerie matricielle (RICS) est une technique avancée utilisée en imagerie biologique afin d'étudier les dynamiques des molécules et des particules au niveau cellulaire. Cette technique consiste à analyser le mouvement de particules marquées par fluorescence sur une image tramée d'un échantillon. En corrélant les fluctuations d'intensité entre différents pixels de l'image, la RICS peut fournir des informations sur les taux de diffusion, la concentration et les interactions de ces particules.

L'analyse RICS après le démixage spectral a permis de prouver l'inexistence d'une interaction supposée entre deux protéines.
L'analyse RICS après le démixage spectral a permis de prouver l'inexistence d'une interaction supposée entre deux protéines.

L'analyse RICS après le démixage spectral a permis de prouver l'inexistence d'une interaction supposée entre deux protéines. Échantillon fourni avec l'aimable autorisation du Prof. Jelle Hendrix, Dynamic Bioimaging Lab, Advanced Optical Microscopy Centre, Biomedical Research Institute, Hasselt University.

L'analyse RICS après le démixage spectral a permis de prouver l'inexistence d'une interaction supposée entre deux protéines. Échantillon fourni avec l'aimable autorisation du Prof. Jelle Hendrix, Dynamic Bioimaging Lab, Advanced Optical Microscopy Centre, Biomedical Research Institute, Hasselt University.

L'avantage de la Spectral RICS

Découvrez le véritable comportement des protéines dans les cellules vivantes

ZEISS Spectral RICS a été conçue en collaboration avec le Prof. Jelle Hendrix, Hasselt University, Belgique. Cette technique ajoute le démixage spectral à la méthode RICS, ce qui vous permet d'éviter les erreurs d'interprétation des spectres qui se chevauchent comme des interactions entre protéines. Le spectre démixé vous garantit d'obtenir des informations objectives et de révéler le véritable comportement des protéines dans les cellules vivantes.

ZEISS Spectral RICS est une extension ZEN basée sur le flux de tâches. Elle vous guide de la mise en place de l'expérience à l'analyse des données. Elle inclut le démixage spectral, l'analyse de l'auto-corrélation et de la corrélation croisée, les cartes thermiques d'intensité et de grille, ainsi que l'analyse en fonction du temps, le tout combiné à des outils tels que la sélection de ROI et le seuillage de l'intensité.

Exemples d'application de ZEISS Spectral RICS

Effets de la SUMOylation sur la diffusion des protéines
Effets de la SUMOylation sur la diffusion des protéines

Échantillons fournis avec l'aimable autorisation de P. Hemmerich et T. Ulbricht, Core Facility Imaging, Leibniz Institute on Aging, Jena, Allemagne

Échantillons fournis avec l'aimable autorisation de P. Hemmerich et T. Ulbricht, Core Facility Imaging, Leibniz Institute on Aging, Jena, Allemagne

Effets de la SUMOylation sur la diffusion des protéines

La RICS peut être utilisée pour mesurer les changements de diffusion résultant de l'interaction des protéines. L'analyse RICS d'auto-corrélation standard nous permet de constater que le coefficient de diffusion diminue en fonction de la taille de la chaîne SUMO. Ce type d'analyses permet également de mesurer les changements de diffusion des protéines d'intérêt marquées en présence de traitements médicamenteux, de mutations ou d'autres influences.

Interaction entre le LEDGF et les histones
Interaction entre le LEDGF et les histones

Échantillon fourni avec l'aimable autorisation du Prof. Jelle Hendrix, Dynamic Bioimaging Lab, Advanced Optical Microscopy Centre, Biomedical Research Institute, Hasselt University, Belgique

Échantillon fourni avec l'aimable autorisation du Prof. Jelle Hendrix, Dynamic Bioimaging Lab, Advanced Optical Microscopy Centre, Biomedical Research Institute, Hasselt University, Belgique

Interaction entre le LEDGF et les histones

Le LEDGF est un facteur de transcription qui lie la chromatine. Quant à H2B, il s'agit d'une histone qui aide à organiser l'ADN eucaryote. Avant le démixage spectral, l'analyse de corrélation croisée RICS des 2 protéines montre une forte interaction. Cependant, le démixage spectral révèle que l'interaction des deux protéines est minime dans la plupart des noyaux.

Explorer le comportement de l'EGFR sur les sites d'amarrage réoviraux
Explorer le comportement de l'EGFR sur les sites d'amarrage réoviraux

Échantillon fourni avec l'aimable autorisation de J.D. Simpson & D. Alsteens, NanoBiophysics lab, UC Louvain, Belgique

Échantillon fourni avec l'aimable autorisation de J.D. Simpson & D. Alsteens, NanoBiophysics lab, UC Louvain, Belgique

Explorer le comportement de l'EGFR sur les sites d'amarrage réoviraux

Le récepteur du facteur de croissance épidermique (EGFR) est exprimé sur la membrane des cellules et est l'un des récepteurs d'entrée des réovirus. Les sites d'atterrissage et d'arrimage des réoviraux sont visualisés en magenta. L'analyse RICS représentée sous la forme d'une carte thermique basée sur une grille révèle que la diffusion de l'EGFR est plus rapide à proximité des sites d'amarrage viraux qu'à d'autres endroits de la membrane.

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    • Image d’aperçu de ZEISS Spectral RICS

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